menten

Sparta winger Freek Kampschreur and Hubert Menten HFC almost scored, but were not sharp enough in finishing.
Sparta extremo Freek Kampschreur y Hubert Menten HFC casi anota, pero no eran lo suficientemente afilado como en el acabado.
Under these conditions, traditional Michaelis–Menten kinetics give a false value for K i, which is time–dependent.
En estas condiciones, la tradicional cinética de Michaelis–Menten da un valor falso para K i, el cual depende del tiempo.
The effects of different types of reversible enzyme inhibitors on enzymatic activity can be visualized using graphical representations of the Michaelis–Menten equation, such as Lineweaver–Burk and Eadie-Hofstee plots.
Los efectos de diferentes tipos de inhibidores enzimáticos reversibles en la actividad enzimática pueden ser visualizados usando la representación gráfica de la ecuación de Michaelis–Menten, mediante los diagramas de Lineweaver-Burke o de Eadie-Hofstee.
Briggs and Haldane derived a new interpretation of the enzyme kinetics law described by Victor Henri in 1903, different from the 1913 Michaelis–Menten equation.
Briggs (George Edward Briggs) y Haldane sacó una nueva interpretación de la cinética de la enzima (Enzima) ley descrita por Victor Henri en 1903, diferente a partir de 1913 Michaelis–Menten ecuación (Michaelis–Menten cinética).
Leonor Michaelis and Maud Menten assumed that enzyme (catalyst) and substrate (reactant) are in fast equilibrium with their complex, which then dissociates to yield product and free enzyme.
Leonor Michaelis (Leonor Michaelis) y Maud Menten (Maud Menten) supuso que la enzima (catalizador) y substrate (reactivo) esté en el equilibrio rápido con su complejo, que entonces se disocia para ceder el producto y la enzima libre.
For the other partners in the APEX collaboration, Karl Menten and project manager Rolf Güsten from the Max Planck Institute for Radio Astronomy (MPIfR) and John Conway from Sweden's Onsala Space Observatory (OSO) also attended the event.
También asistieron, en representación de los otros socios de la colaboración APEX, Karl Menten y el director de proyecto Rolf Güsten del Instituto Max Planck de Radioastronomía (MPIfR) y John Conway del Observatorio Espacial de Onsala (OSO) de Suecia.
This Michaelis–Menten equation is the basis for most single-substrate enzyme kinetics.
Esta famosa ecuación es la base de la mayoría de las cinéticas enzimáticas de sustrato único.
Michaelis–Menten kinetics relies on the law of mass action, which is derived from the assumptions of free diffusion and thermodynamically driven random collision.
La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas, que se deriva partiendo de los supuestos de difusión libre y colisión al azar.
In PNS, the Michaelis Menten constant (Km) decreased, whereas the maximum enzyme reaction velocity (Vmax) and the catalytic efficiency increased when the temperature was raised up to 21 °C at 24 and 48 h of soil incubation.
En PNS, la constante de Michaelis-Menten (km) disminuyó, mientras que la velocidad máxima de reacción de la enzima (Vmax) y la eficiencia catalítica aumentaron cuando la temperatura fue elevada hasta 21 °C a 24 y 48 h de incubación del suelo.
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